Protéines lentes ou rapides : un concept d'intérêt

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Dans le milieu des années 1990, le Pr Yves Boirie observe que la vitesse de digestion n’est pas la même pour toutes les protéines. Il conceptualise la notion de « protéines lentes » et de « protéines rapides ». Ce nouvel éclairage sur la digestion des protéines et son impact sur leur intégration dans les cellules musculaires intéressent aujourd’hui les scientifiques afin d’optimiser l’alimentation des personnes âgées dont le bilan protéique est souvent insuffisant. Décryptage.

D’après les conférences présentées à l’occasion des 15es entretiens de nutrition de l’Institut Pasteur de Lille, juin 2013.

 

Les protéines de l’alimentation constituent une source d’azote et d’acides aminés indispensable pour l’organisme humain. Elles contiennent vingt acides aminés différents et permettent de couvrir nos besoins en neuf acides aminés dits « essentiels » que l’on doit apporter par notre alimentation. Au quotidien, elles permettent à l’organisme de renouveler son stock protéique.

Un équilibre parfait : question de rythme avant tout !

À jeun, le catabolisme des protéines corporelles est supérieur à leur synthèse. Au cours d’un repas équilibré, le catabolisme diminue, la synthèse augmente parallèlement. « À chaque repas, nous passons d’un état catabolique net à un état anabolique net. Ces changements sont complexes et dépendent de processus extrêmement bien régulés », explique le Pr Yves Boirie, responsable du service de Nutrition clinique au CHU de Clermont-Ferrand. En cause : de nombreux mécanismes intracellulaires qui permettent de répondre et de faciliter l’anabolisme après le repas. L’organisme se situe donc en permanence dans cette situation cyclique passant d’un état de déplétion à l’état de réplétion. Pour la personne jeune et en bonne santé, cet équilibre est parfaitement assuré, la synthèse protéique permettant de compenser exactement la perte en protéines. Mieux encore, l’organisme   s’adapte : « Si nous réduisons notre apport en protéines, l’organisme diminue globalement l’amplitude de ces mécanismes : la synthèse nette postprandiale diminue mais le catabolisme également. Et inversement, pour un apport plus important », explique le chercheur. Nous pourrions même « duper » notre organisme. Ainsi, l’anabolisme protéique peut être théoriquement optimisé en augmentant l’apport en protéines dans la période postprandiale (la synthèse nette est stimulée) et en réduisant le catabolisme par un apport en énergie (carbohydrates) en alternance. C’est d’ailleurs l’une des stratégies alimentaires élaborée par les bodybuilders par exemple.

La vitesse de digestion : un paramètre clé

S’il est possible de « duper » son organisme en ingérant les protéines à des périodes clés, le Pr Boirie a découvert dans le milieu des années 1990 que certaines protéines laitières présentaient intrinsèquement la capacité de libérer rapidement leurs contenus en acides aminés alors que d’autres se dégradaient beaucoup plus lentement (cf. Encadré). La qualité nutritionnelle classiquement basée sur le contenu en acides aminés indispensables de la protéine dépend alors d’un nouveau paramètre : la chronobiologie protéique. Les études ont montré de façon assez surprenante que la vitesse d’absorption des protéines se répercute sur le bilan protéique corporel postprandial, indépendamment de la composition des protéines en acides aminés. « Pour la première fois, le bilan protéique postprandial apparaît comme étant plus dépendant de la vitesse de digestion de la protéine alimentaire que de sa composition intrinsèque en acides aminés, ajoute le chercheur. L’efficacité nutritionnelle des protéines alimentaires dépend donc non seulement de leur digestibilité ou de leur valeur biologique intrinsèque, mais aussi de leur  capacité à être plus ou moins rapidement digérées et à induire une élévation plus ou moins forte des concentrations plasmatiques en acides aminés. »

Quels facteurs influencent le bilan protéique ?

Les chercheurs ont remarqué que l’ingestion de protéines dites « rapides » induit une libération très importante d’acides aminés dans le sang, et que cet environnement favorise la synthèse protéique. Ils ont également noté que la stimulation de la synthèse protéique était directement en relation avec les taux de leucine dans le plasma. Par ailleurs, l’addition de substrats énergétiques est connue pour son action inhibitrice sur le catabolisme protéique. L’effet serait alors double : une stimulation de la synthèse par le biais d’une élévation des acides aminés présents dans le sang et une inhibition du catabolisme grâce aux substrats énergétiques. Des observations très intéressantes pour le sujet jeune mais également pour des populations spécifiques, notamment chez les personnes âgées.

D’autres éléments influenceraient également le bilan postprandial : l’acidité gastrique par exemple. « La coagulation acide des protéines du lait a un impact sur son assimilation. On peut l’accélérer en hydrolysant les protéines [lentes] de la caséine », raconte Yves Boirie. La capacité masticatoire peut également influencer l’assimilation des protéines de la viande. Ainsi chez la personne âgée présentant une dentition anormale ou des troubles masticatoires, il est possible d’accélérer légèrement la libération des acides aminés en déstructurant la matrice protéique – par broyage par exemple –, qui s’accompagne d’une amélioration du bilan. Des travaux récents ont confirmé que proposer des pièces de bœuf émincés pouvaient faciliter l’assimilation par rapport à des protéines entières. « Pour résumer, la digestion lente ou rapide des protéines est en relation étroite avec leurs propriétés physico-chimiques mais aussi avec la déstructuration du bol alimentaire ou l’interaction des protéines alimentaires entre elles ».

Les applications de ce concept : lutter contre la sarcopénie

L’avancée en âge s’accompagne d’une diminution progressive de la masse et de la force musculaire appelée sarcopénie, qui finit par entraîner des troubles de l’équilibre et de la mobilité, augmenter le risque de chutes et fragiliser les sujets. Elle est due à un déséquilibre au niveau du renouvellement des protéines musculaires. Ce syndrome est-il traitable par une alimentation en protéines ?

Au niveau des mécanismes mis en jeu, les chercheurs ont remarqué que la perte musculaire liée à l’âge était associée à une perte protéique nette. L’étude de Kevin Short publiée en 2004 a montré dans une population de sujets avec un continuum d’âge de 20 à 80 ans, que la vitesse de fabrication des protéines musculaires diminue progressivement au fil de l’avancée en âge [1]. « Au cours du vieillissement, la phase d’anabolisme est réduite. La personne âgée présente ce que l’on appelle une résistance anabolique, en réponse à l’élévation postprandiale des acides aminés », explique Stéphane Walrand, chercheur à l’Inra de Clermont-Ferrand. Chez cette personne,  le seuil de déclenchement de l’anabolisme dans le muscle est plus élevé que chez la personne jeune. Pour que la réponse ait lieu, il faut donc que le signal – en acides aminés et en hormones – soit un peu plus fort. Si les profils de réponse aux différentes protéines rapides des sujets âgés présentent un petit ralentissement par rapport aux sujets plus jeunes, « les chercheurs ont néanmoins montré que, chez la personne âgée, la protéine rapide permet d’obtenir une rétention protéique postprandiale beaucoup plus importante que la protéine lente », précise le chercheur. Ingérer un repas riche en protéines rapides (comme le lactosérum du lait) et en leucine pourrait donc s’avérer une stratégie gagnante.

Des études récentes ajoutent que la combinaison optimale pour stimuler la synthèse protéique consiste en une association d’une alimentation riche en protéines rapides (ou en protéines accélérées, par une simple hydrolyse par exemple) et une activité physique de résistance (gymnastique douce par exemple). « La combinaison activité physique et produits laitiers est encore plus efficace si les protéines sont consommées dans l’heure qui suit la fin de l’exercice. Les études montrent que l’organisme est plus réceptif dans ce laps de temps », précisait le Pr Luc Van Loon, de l’université de Maastricht (Pays- Bas) à l’occasion du 20e congrès international de nutrition. Cependant, dans certaines situations (inflammation, insulinorésistance, inactivité, etc.), la stimulation de la synthèse est plus difficile à obtenir et les apports en protéines doivent être plus importants. L’activité physique permet de resensibiliser et de restimuler la synthèse protéique chez la personne âgée.

Le potentiel de ces protéines ne s’arrête pas là : des travaux évoquent un effet du temps de digestion sur la satiété par l’intermédiaire d’une régulation des niveaux de ghréline, sur la thermogenèse, sur les MICI, etc.

 

Le lait, un modèle d’étude

« Nous nous sommes intéressés initialement aux protéines laitières, parce qu’elles sont facilement manipulables, aussi bien sur le plan technologique qu’alimentaire », explique le Pr Yves Boirie, Chef de service de Nutrition au CHU de Clermont-Ferrand et responsable de l’équipe « Nutrition, Métabolisme et Masse Musculaire ». Ces protéines laitières sont séparées en lactosérum (un mélange de petites protéines solubles complexes d’origines diverses) et en protéines de la caséine (qui ont la particularité de précipiter en milieu acide – c’est ce qui permet la réalisation de fromages –). La caséine précipite avec l’acidité gastrique et libère ses acides aminés dans la lumière intestinale de manière beaucoup plus lente que le lactosérum qui ne coagule pas et passe donc rapidement la barrière intestinale.

Expérimentalement, les chercheurs ont marqué ces deux types de protéines chez la vache et ont suivi leur parcours métabolique au cours de la digestion suite à leur ingestion chez l’homme. Deux profils d’absorption ont ainsi été révélés : alors que les acides aminés des protéines du lactosérum apparaissaient très rapidement dans la circulation, la caséine se comporte comme une protéine « à libération prolongée ». Par ailleurs, les chercheurs ont montré que le bilan postprandial était modifié selon la vitesse d’absorption des protéines.

Pour valider le concept, les scientifiques ont accéléré artificiellement la protéine lente, la caséine, en administrant les mêmes acides aminés que la protéine, mais sous forme libres. Ils passent donc très rapidement la barrière gastrique et intestinale. À l’inverse, les protéines rapides du lactosérum, ont été administrées de façon séquentielle afin de mimer une protéine lente. Les compositions en acides aminés étaient donc similaires, seule la vitesse d’absorption différait. Les résultats révèlent effectivement que les acides aminés de la caséine sont absorbés très rapidement. À l’inverse, le profil d’absorption de la protéine rapide de lactosérum ressemble à celui de la protéine lente. Découverte surprenante : le bilan postprandial de la caséine accélérée est totalement modifié par rapport à la protéine classique et les protéines « ralenties » du lactosérum ont un métabolisme postprandial beaucoup plus fort. « De manière totalement indépendante à la composition en acides aminés des protéines, le simple fait de changer la vitesse d’absorption de la protéine modifie le bilan protéique postprandial », résume le scientifique.   

 

 

Où trouve-t-on ces protéines ?

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Le lait contient en moyenne 3 g de protéines pour 100 g. Celles-ci se répartissent pour 80 % en protéines de la caséine et pour 20 % en protéines du lactosérum. Cette proportion ainsi que la part des protéines dans le produit fini varient fortement selon les produits laitiers considérés et dépendent des procédés de fabrication employés pour leur élaboration. Le beurre ou la crème fraîche par exemple contiennent moins de protéines mais plus de lipides. Le fromage en revanche contient davantage de protéines. La durée de l’affinage notamment influence la teneur en protéines : plus le fromage est affiné longuement, plus sa teneur en eau diminue : les différents nutriments se concentrent, la teneur en protéines s’élève. Les fromages les plus riches en protéines sont donc les pâtes pressées cuites (emmental) et les pâtes molles (camembert) [2]. Qu’en est-il de la composition du fromage en caséine et en lactosérum ? Lors de la fabrication du fromage, le lait est coagulé. Les fromagers récupèrent alors une pâte riche en caséine précipitée et se débarrassent du lactosérum. Durant de nombreuses années, le lactosérum fut considéré comme un déchet de l’industrie fromagère et n’était pas réutilisé, hormis pour la préparation de spécialités fromagères comme la ricotta. Aujourd’hui, l’intérêt du lactosérum est mieux connu et celui-ci est ré-exploité pour former des isolats ou des concentrés de protéines sériques qui intéressent l’industrie agro-alimentaire. Ils sont employés en alimentation animale, pour la préparation de laits infantiles, en chocolaterie ou entrent dans la composition des glaces, de fromages fondus, de sauces, etc. en raison de leurs propriétés technologiques et leur texture [3]. 

 

 

Références
[1] Short KR, et al. Age and aerobic exercise training effects on whole body and muscle protein metabolism. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 ; 286 : E92-101.
[2] Institut fromage et santé.
[3] FranceAgriMer. Évolution et perspectives des utilisations de matières grasses et protéiques d’origine laitière par les industries agro-alimentaires dans l’Union européenne. Juin 2012.

 

VCD